新研究揭示細菌酶制取甲酸機制
細菌酶可在自然環境下將二氧化碳轉化成富含能量的甲酸。近日,法國原子能及可替代能源署(CEA)、法國國家科研中心(CNRS)和艾克斯—馬賽大學的研究人員合作研究,發現了甲酸脫氫酶將二氧化碳轉化成甲酸的生物機制,對通過生物技術制取可再生能源具有重要意義。相關成果發表在《自然·通訊》雜志上。
自然環境中,很多細菌通過甲酸脫氫酶 (FDHs)將二氧化碳轉化為甲酸 (CH2O2)。甲酸在一定條件下可以轉化為氫氣,可用于制造燃料電池,在可再生能源領域擁有重要價值。
生物酶發生催化反應往往需要與一種叫做“輔因子”的非蛋白質化合物相結合,因而輔因子可以稱作“激活”生物酶的“開關”。法國研究人員以結構生物學、生物化學和分子生物學等多學科相結合的方式,對大腸桿菌進行了研究,發現甲酸脫氫酶將二氧化碳轉化為甲酸需要與一種含有鉬元素的輔因子相連接,這一過程是由含鉬輔因子將硫原子固定(脫硫)來實現。
通常情況下,甲酸脫氫酶的含鉬輔因子非常不穩定,無機狀態下的硫又具有很高的活性,將硫原子固定在輔因子化合物上十分困難。但大腸桿菌含有一種特定的“伴侶蛋白”,可將提供硫原子的L-半胱氨酸(生物體內一種常見的含硫氨基酸)與含鉬輔因子鏈接在一起,硫原子通過“伴侶蛋白”內部的一條“管道”,安全、準確地被運輸并安裝到輔因子上。這樣,含鉬輔因子在獲得硫原子后即可與甲酸脫氫酶相結合,激活一系列后續的催化反應。
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